Jill Valentine’s “Retribution Outfit” in Resistance  Chris Redfield’s “Warrior Outfit” in RE5

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5/5 BIO5歐美主題ONLY【H02・Tubure manju】のお品書きです。宜しくお願いします！日本から参加します/////　你好! 我是ZATOU（ざとう） 多謝!! 感謝!! 我期待…!

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Систематика животных.🐾

Систематика растений. 🍀 🌺

Mecanismo de acción enzimática. Energía libre de activación: Una reacción química en la que un compuesto A se transforma en P, ocurre porque cierta fracción de las moléculas de A adquieren un estado de transición o activado, en el que se forman o se rompen enlaces para originar el producto P. Dicho estado se encuentra en la cima de una barrera de energía que separa A de P. Entendemos por energía libre de activación  ∆G≠ (símbolo es exponente) la cantidad de energía que se necesita para llevar todas las moléculas de un mol de sustancia, a una temperatura determinada, hasta el estado de transición. Se expresa en Kcal/mol. Hay dos métodos para acelerar la velocidad de una reacción química. El primero es aumentar la temperatura, que provoca un incremento del movimiento térmico y de la energía que induce a un mayor nº de moléculas para que alcancen el estado de activación. El segundo método consiste en aumentar la velocidad de la reacción adicionando un catalizador que se combina con los reaccionantes de modo transitorio. Por esa unión se produce un estado de transición de menor energía de activación y así acelera las reacciones químicas. Cinética enzimática: El rasgo característico de estos procesos es la saturación de la enzima. Esto se debe a que la cantidad de sustrato es mayor que la cantidad de enzima y llega un momento en que todas las moléculas de la enzima están unidas al sustrato. Cuando la concentración del sustrato sigue aumentando, pero la velocidad se mantiene constante, se dice que la enzima se halla saturada por el sustrato y que ha alcanzado su velocidad máxima (Vmax). La concentración de sustrato, para cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima, recibe el nombre de KM o constante de Michaelis-Menten. El efecto de saturación de la enzima por el sustrato llevó a Brown y Henry a formular la hipótesis de que la enzima y el sustrato reaccionan reversiblemente para formar un complejo enzima-sustrato. Más tarde, Michaelis y Menten desarrollan una teoría general sobre la cinétiza enzimática que supone que una enzima se une con un sustrato para formar un complejo enzima-sustrato y que este se rompe dando enzima libre más un producto.  La KM nos va a indicar la afinidad que tiene la enzima por el sustrato, de forma que si es baja la afinidad será alta y al contrario.  E. Fisher propuso un mecanismo de acción de las enzimas que es conocido como el mecanismo llave-cerradura.  Las moléculas del sustrato reflejan la estructura del centro activo de la enzima. El sustrato posee un enlace químico susceptible que puede ser  atacado por la enzima y posee otro grupo específico que realiza su unión al centro activo de la enzima. Este último es el grupo determinante de la posición. La enzima, en su centro activo, tiene un grupo orientador y un centro catalítico. Cuando forma el complejo enzima-sustrato, el centro orientador se une con el grupo determinante de la posición del sustrato y permite que el centro catalítico ataque al enlace susceptible. El centro activo sólo se adapta totalmente al sustrato al ponerse en contacto con él. Esta complementariedad entre el centro activo de la enzima y el centro reactivo del sustrato determina la especificidad de la enzima.

En los seres vivos hay unos compuestos, llamados biocatalizadores, que son los encargados de llevar a cabo las reacciones químicas. Estos biocatalizadores son las enzimas, las vitaminas y las hormonas. Las enzimas son la clase de proteína más amplia y especializada. Catalizan los millares de reacciones químicas que constituyen el metabolismo intermediario de las células. L. Pasteur fue el primero en hablar de ellas. Propiedades: Todas las enzimas son proteínas de conformación globular y presentan las características de éstas. La mayoría son heteroproteínas y reciben el nombre de holoenzimas. En su constitución coexisten una fracción proteica denominada apoenzima y otra no proteica, denominada cofactor. El cofactor es, en sentido estricto, un catión metálico. Cuando el cofactor es una molécula orgánica compleja, recibe el nombre de coenzima, y cuando la coenzima está estrechamente ligada a la apoenzima, se le da el nombre de grupo prostético.  Nomenclatura y clasificación: Durante un tiempo, para nombrarlas se añadía la terminación -asa al nombre del sustrato sobre el que actuaba. La I. E. C. (comisión internacional de las enzimas) las clasifica en 6 clases:    - I → óxido-reductasas    - II → transferasas    - III → hidrolasas    - IV → liasas    - V → isomerasas    - VI → ligasas I. Óxido-reductasas. Enzimas que intervienen en reacciones de transferencia electrónica, donde un compuesto gana electrones y otro los pierde. Se divide en:    - Oxidasas o reductasas: intervienen transfiriendo electrones desde un dado electrónico (reductor) a un aceptor electrónico (agente oxidante). Llevan a cabo reacciones de óxido-reducción.    - Deshidrogenasas: enzimas oxidantes que separan átomos de hidrógeno del sustrato.  II. Transferasas. Catalizan reacciones en las que se transfiere un grupo funcional diferente del hidrógeno (H) de un sustrato a otro. III. Hidrolasas. Catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura de algún tipo de enlace introduciendo grupos OH- e H+). Actúan ligadas al agua. Dependiendo del tipo de enlaces que rompa, reciben distintos nombres. Por ejemplo:    - Esterasas, enlaces tipo éster    - Glucosidasas, enlaces glucosídicos    - Peptidasas, enlaces peptídicos IV. Liasas. Catalizan reacciones de ruptura o de formación de compuestos sin que intervenga el agua. V. Isomerasas. Catalizan reacciones en las que se produce una reconstrucción parcial de un compuesto sin que cambie su fórmula empírica. VI. Ligasas. Catalizan reacciones en las que se forman o rompen compuestos gracias a la energía que se libera al romperse una molécula de ATP.