》 bioquímica - enzimas
• diminuem energia de ativação.
• permitem que a velocidade das reações seja equivalente a vida.
• maioria são proteínas.
• especificidade >> sítio ativo interage apenas com substrato.
• catálise depende da estrutura.
• classificação
> oxidorredutase, transferases,
hidrolases, liases, isomerases e
ligases.
= cofatores ================
• requeridos no funcionamento da enzima.
• tipos
> inorgânicos (ex: metais)
> orgânicos (coenzimas; vitaminas)
• classificação da enzima
> holo-enzima
• ativa, com o grupo prostético.
> apo-enzima
• inativa, sem o grupo prostético.
= modelo chave e fechadura ====
• limitado.
• induced fit
> enzimas são flexíveis, a forma do
sítio ativo pode ser modificada
após ligação.
> forma que facilita a quebra/
combinação.
= cinemática enzimática =======
• fatores relacionados a velocidade das reações enzimáticas:
> temperatura e ph
> concentração da enzima e substrato
> inibidores
> moduladores alostéricos
!! velocidade atinge um máximo em
altas concentrações de substrato
• equação de michaelis-menten
V0 = Vmax[S] / Km + [S]
• Km
> constante E + S > ES
> [S] em que se atinge Vmax/2
> inversamente proporcional a afinidade E+S
• ES
> constante durante o consumo do substrato.
> atinge um estágio estacionário.
• eficiência catalítica
Kcat/Km
= inibidores enzimáticos =======
• irreversível
> ligação permanente.
• reversível
> competitiva
• compete pelo mesmo sítio ativo
que o substrato.
• metanol.
• cinemática
> Vmax =
> Km >
> acompetitiva
• liga-se em um sítio diferente.
• cinemática
> Vmax <
> Km <
> mista
• E ou ES
• cinemática
> Vmax <
> Km = ou >
= moduladores alostéricos ======
• metabólitos pequenos ou cofatores que atuam em enzimas alostéricas.
• regulam velocidade.
• C = catalítico; R = alostérico
• mudanças conformacionais.
• modulador pode ser positivo ou negativo.
• enzimas alostéricas não obedecem à cinética michaelis-menten.
• curva sigmoide.
