La vita gira sempre nello stesso senso
S’infittisce il mistero dell’omochiralità della vita, un esperimento ha testato molecole di RNA. Perché la vita utilizza molecole con orientamenti specifici? È un mistero che si è infittito con la scoperta che l'Rna può favorire la creazione dei mattoni delle proteine – gli aminoacidi – sia con orientamento destro che sinistro, senza alcuna preferenza. Comprenderne le cause potrebbe fornire indizi sull'origine della vita. I risultati della ricerca sono stati pubblicati su Nature Communications. Diagramma delle versioni destrorsa e mancina dell’aminoacido isovalina, trovato nel meteorite di Murchison. Crediti: Nasa Le proteine sono le molecole più importanti della vita, utilizzate per qualsiasi cosa, dalle strutture come i capelli agli enzimi (catalizzatori che accelerano o regolano le reazioni chimiche). Così come le 26 lettere dell’alfabeto si dispongono in combinazioni illimitate per formare le parole, la vita utilizza 20 diversi “mattoncini” fondamentali – gli aminoacidi proteinogenici – in un’enorme varietà di disposizioni per creare milioni di proteine diverse. Alcune molecole di aminoacidi possono essere costruite in due modi, tali che ne esistono versioni speculari – come le nostre mani – ma la vita utilizza la varietà mancina. Anche se la vita basata su aminoacidi destrorsi si presume funzionerebbe altrettanto bene, in biologia le due immagini speculari sono raramente mescolate, una caratteristica questa chiamata omochiralità. Per gli scienziati il motivo per cui la vita abbia scelto la varietà mancina rispetto a quella destrorsa è un mistero. Il Dna (acido desossiribonucleico) è la molecola che contiene le istruzioni per costruire e far funzionare un organismo vivente. Tuttavia, il Dna è complesso e specializzato; “subappalta” il lavoro di lettura delle istruzioni alle molecole di Rna (acido ribonucleico) e la costruzione delle proteine ai ribosomi. La specializzazione e la complessità del Dna hanno indotto gli scienziati a pensare che qualcosa di più semplice lo abbia preceduto miliardi di anni fa, durante la prima evoluzione della vita. Uno dei principali candidati è l’Rna, che può sia immagazzinare informazioni genetiche sia costruire proteine. L’ipotesi che l’Rna possa aver preceduto il Dna è conosciuta come ipotesi del mondo a Rna. Se tale ipotesi è corretta, allora forse qualcosa nell’Rna ha fatto sì che la costruzione di proteine “sinistre” è stata favorita rispetto a quelle “destre”. Tuttavia, un nuovo studio appena pubblicato su Nature Communications – basato su un esperimento di laboratorio – non supporta questa idea, infittendo il mistero del perché la vita abbia scelto le proteine mancine.
Diagramma delle versioni destrorsa e mancina dell’aminoacido isovalina, trovato nel meteorite di Murchison. Crediti: Nasa L’esperimento condotto dai ricercatori ha testato molecole di Rna che agiscono come enzimi per costruire proteine, chiamate ribozimi. Un ribozima (termine composto da acido ribonucleico ed enzima) è una molecola di Rna in grado di catalizzare una reazione chimica similmente agli enzimi, che invece sono proteine. «L’esperimento ha dimostrato che i ribozimi possono favorire sia gli amminoacidi sinistrorsi che i destrorsi, indicando che il mondo a Rna, in generale, non avrebbe necessariamente una forte inclinazione per la forma degli amminoacidi che osserviamo ora in biologia», spiega Irene Chen, della University of California, Los Angeles (Ucla). Nell’esperimento, i ricercatori hanno simulato quelle che potevano essere le condizioni del mondo a Rna agli albori della Terra. Hanno incubato una soluzione contenente ribozimi e precursori di amminoacidi per vedere le percentuali relative dell’amminoacido destrorso e sinistrorso, la fenilalanina, che avrebbero contribuito a produrre. Hanno testato 15 diverse combinazioni di ribozimi e hanno scoperto che i ribozimi possono favorire in egual misura gli aminoacidi destrorsi o mancini. Ciò suggerisce che l’Rna non doveva avere inizialmente una predisposizione chimica per una forma di amminoacidi. Questa mancanza di preferenza mette in discussione l’idea che la vita primitiva fosse predisposta a selezionare gli amminoacidi mancini, che dominano nelle proteine moderne. «I risultati suggeriscono che l’eventuale omochiralità della vita potrebbe non essere il risultato di un determinismo chimico, ma potrebbe essere emersa attraverso pressioni evolutive successive», sostiene Alberto Vázquez-Salazar dell’Ucla. La storia prebiotica della Terra la si potrebbe trovare ben oltre (nel senso di più lontano, nel tempo) la parte più antica della documentazione fossile, che però è stata cancellata dalla tettonica a placche, il lento movimento della crosta terrestre. Durante questo periodo, il pianeta è stato probabilmente bombardato da asteroidi, che potrebbero aver fornito alcuni dei mattoni della vita, come gli aminoacidi. Parallelamente agli esperimenti chimici, altri ricercatori che si occupano dell’origine della vita hanno esaminato prove molecolari da meteoriti e asteroidi. «Comprendere le proprietà chimiche della vita ci aiuta a sapere cosa cercare nella nostra ricerca di vita nel Sistema solare», dice Jason Dworkin, scienziato senior presso il Goddard Space Flight Center della Nasa, e direttore del Goddard’s Astrobiology Analytical Laboratory. Dworkin è il principal investigator della missione Osiris-Rex della Nasa, che ha estratto campioni dall’asteroide Bennu e li ha portati sulla Terra l’anno scorso per ulteriori studi. «Stiamo analizzando i campioni di Osiris-Rex per verificare la chiralità dei singoli amminoacidi e, in futuro, anche i campioni provenienti da Marte saranno analizzati in laboratorio per verificare la presenza di tracce di vita, tra cui ribozimi e proteine», conclude Dworkin. Per saperne di più: Leggi su Nature Communications l’articolo “Prebiotic chiral transfer from self-aminoacylating ribozymes may favor either handedness” di Josh Kenchel, Alberto Vázquez-Salazar, Reno Wells, Krishna Brunton, Evan Janzen, Kyle M. Schultz, Ziwei Liu, Weiwei Li, Eric T. Parker, Jason P. Dworkin e Irene A. Chen. Read the full article
